Биохимический анализ крови, ферменты крови. Амилаза, липаза, АЛТ, АСТ, лактатдегидрогеназа, щелочная фосфатаза - повышение, снижение показателей

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) общая — цинксодержащий внутриклеточный фермент, играющий роль в синтезе лактата. Он обнаруживается практически во всем теле,больше всего в печени, мышечной ткани и сердце. ЛДГ имеет 5 вариаций, отличающихся структурой и локализацией:

ЛДГ-1 большей частью располагается в тканях головного мозга и сердечной мышце;
ЛДГ-1 и ЛДГ-2 локализуются в клетках крови, почках;
ЛДГ-3 присутствует в мышцах, селезёнке, надпочечниках, лёгких, поджелудочной железе;
ЛДГ-4 имеет такие же локации, как и ЛДГ-3, кроме того он встречается в плаценте, гранулоцитах, печени и сперматозоидах;
ЛДГ-5 обнаруживается в мышцах, в клетках печени и во всех органах, где локализуется ЛДГ-4.

При полном снабжении клеток кислородом, Лактатдегидрогеназа не запасается в организме, а распадается до нейтральных веществ и выходит естественным образом. Но при определённых нарушениях, приводящих к расщеплению клеток, его количество может возрасти. Повышение концентрации лактатдегидрогеназы может являться свидетельством всевозможных патологий.

Норма ЛДГ в крови

Имеются конкретные рамки концентрации ЛДГ в норме. Сразу после рождения (до 4-х дней) нормой считается уровень ЛДГ до 775 Ед/л. У новорожденных детей нормальным будет содержание фермента в крови, не превышающее 2000 единиц на литр крови. У детей до 2-х лет уровень фермента не должен превышать 430 Ед/л, в возрасте от 2 до 12 лет — 295 Ед/л. У взрослых людей количество ЛДГ значительно снижается и имеет половые различия: у женщин за норму принимается число 135-214 Ед/л, а у мужчин — 135-225 Ед/л.

Когда требуется провести анализ на ЛДГ

Как правило, врачи направляют на анализ концентрации ЛДГ в крови при подозрениях на многие заболевания, причиной которых является гипоксия или распад клеток: анемия, разрушении миокарда, опухоли, патологии в работе печени и другие. С помощью этого исследования можно выявить какие-либо нарушения в строении тканей и вовремя распознать заболевание.

Определение уровня ЛДГ

Кровь исследуется на содержание ЛДГ по особенной методике под названием «UV-тест». Кровь берётся из вены, в утренние часы (до 10) и натощак. Затем полученное вещество подвергают центрифугированию, чтобы выделить из плазмы сыворотку. При этом очень важно, чтобы сыворотка была чистой, без следов распада эритроцитов, поскольку в противном случае результат может оказаться неверным. Внимание! Нежелательно курить и употреблять алкоголь накануне проведения анализа. Помимо этого, не следует принимать пищу за 6-8 часов до исследования, при этом необходимо ограничить потребление белковой и жирной пищи. Интенсивные занятия спортом тоже способны исказить результат. Ещё на конечный показатель оказывают влияние принимаемые лекарственные средства, поэтому стоит отложить приём медикаментов в день проведения исследования. Обычно с результатом анализа можно ознакомиться уже на 2 день обследования.

Важно! Повышение уровня ЛДГ не всегда свидетельствует о патологии. Существуют физиологические причины увеличения показателя фермента, такие как беременность, младенческий возраст или усиленная физическая активность.

Когда ЛДГ повышен

Возрастание концентрации ЛДГ возникает при следующих патологиях:

инсульт
инфаркт миокарда, кишечника или лёгкого
лёгочная недостаточность
гипоксия
острый панкреатит
заболевания поджелудочной железы
сниженное кровяное давление
болезни, которые поражают гепатобиларный комплекс
рак крови, почек, яичек и т.д.
цирроз печени
желтуха (на первых стадиях болезни)
железодефицитная или пернициозная анемия
эклампсия
отслойка плаценты
некоторые грибковые заболевания
лимфома
гепатит
инфекционный мононуклеоз
травмы скелетной мускулатуры, травматический шок
дистрофическое состояние
гломерулонефрит
лейкоз
кислородная недостаточность

Чтобы точно определить, где протекает патологический процесс, нужно проанализировать, какой именно изофермент ЛДГ повышен.

Возрастание показателей ЛДГ-1 или ЛДГ-2 наиболее часто указывает на инфаркт сердечной мышцы. Если повышена концентрация ЛДГ-1 и ЛДГ-3, то можно предположить, что у пациента развивается атрофия мышечной ткани. Чрезмерная активность изоферментов ЛДГ-4 и 5 часто указывает на нарушения в работе печени, а также на мышечные и костные повреждения. Если подозревают онкологическое заболевание, то наибольшее внимание обращают на количество ЛДГ-3, 4 и 5.

Важно! Повышенный показатель ЛДГ можно обнаружить при таких состояниях, как:

употребление алкоголя
психологический стресс или усиленные физические нагрузки
определённые кожные заболевания
употребление некоторых медикаментов (чаще всего, аспирин, анестетики, фториды, оральные контрацептивы и инсулин)
тромбоцитоз

Когда ЛДГ снижен

Снижение концентрации лактатдегидрогеназы в крови характерно в следующих ситуациях:

употребление большого количества аскорбиновой кислоты;
высокий уровень содержания в моче солей щавелевой кислоты (оксалатов)
своеобразная реакция на цистотическую химиотерапию.

Понижение показателя ЛДГ встречается очень редко и не всегда трактуется как свидетельство наличия нарушений в организме.

Способы снижения уровня ЛДГ

Чтобы снизить показатель лактатдегидрогеназы, необходимо точно диагностировать причину его увеличения и устранить ее. Заниматься расшифровкой результатов анализа обязательно должен квалифицированный специалист. Лечение выявленного заболевания будет способствовать понижению содержания ЛДГ в крови. Контролировать показатель лактатдегидрогеназы требуется при обнаружении следующих диагнозов:

Если пациенту поставлен диагноз «анемия», то ему будет назначена систематическая терапия, включающая в себя приём железосодержащих препаратов и специальной диеты. При этом необходимо периодически проводить биохимический анализ крови на ЛДГ, для того чтобы убедиться в продуктивности лечения.

Также регулярно сдавать кровь на ЛДГ нужно во время лечения острого панкреатита, так как именно по показателю лактатдегидрогеназы можно проследить успешность терапии.

Как правило, квалифицированные врачи устраняют приступ воспаления поджелудочной железы без хирургического вмешательства, и лишь в самых серьёзных случаях назначается ее удаление.

При инфаркте миокарда крайне необходимо вовремя начать лечение. Первым делом назначается медикаментозная терапия, помогающая быстро снять приступ и нормализовать кровообращение. Во время лечения следует проводить строгий контроль уровня содержания ЛДГ.

При подозрении на онкологическое заболевание требуется провести дополнительные обследования пациента. В случае подтверждения этого диагноза необходимо принимать экстренные меры. Как правило, предпочтение отдаётся комплексной терапии, включающей в себя хирургическое вмешательство, химиотерапию и лучевое лечение.

Таким образом, биохимический анализ крови на содержание лактатдегидрогеназы поможет вовремя обнаружить различные заболевания и патологии в организме человека на ранних стадиях, до проявления симптомов болезни. К счастью, современные методы обследования организма позволяют избежать опасных осложнений. Более того, комплексная диагностика делает возможным наблюдение за течением хронических заболеваний.

Биохимический анализ крови как один из методов установления состояния организма применяется уже достаточно долго и показал свою эффективность. Анализ крови можно назвать практически самым информативным методом установления диагноза. Биохимический анализ крови, расшифровка могут показать практически любые изменения в состоянии пациента. Этот метод отличается высоким уровнем достоверности и точности. Более того, данный анализ крови не только показывает клиническую картину состояния определенного органа и качество его функционирования, но и позволяет выполнить определение того, каких витаминов, макро- и микроэлементов не хватает в организме. Даже если ничего не болит, а органы не беспокоят, любые химические изменения в организме могут быть последствиями уже начавшегося процесса, поэтому очень важно вовремя обращаться в больницу и проводить при необходимости биохимический анализ крови. Чаще всего этот метод используется в практике урологии, гинекологии, кардиологии, терапии, гастроэнтерологии и других направлений медицины.

Биохимический анализ крови: подготовка и процесс

Для того чтобы провести биохимический анализ крови, необходимо взять из вены на локте кровь в количестве 5-10 мл. В процессе исследования состава крови выявляются ее состав, количество и удельный вес всех составляющих элементов. Все результаты данного исследования и их расшифровка заносятся в специальные бланки, в которых перечисляются компоненты крови и их количественное содержание. Потом на основании полученных в анализе данных врач сможет поставить наиболее точный диагноз, т. к. сравниваются полученные результаты с установленными эталонами для относительно здоровых людей-доноров. Анализ крови, точнее полученные значения, может сильно отличаться у одного и того же человека в разном возрасте и при разном состоянии здоровья. Более того, не только возраст человека, но и половая принадлежность в значительной степени могут влиять на данные, которые показал биохимический анализ.

В большинстве случаев все показания и критерии при проведении анализов не могут иметь точных эталонных значений. Общепризнанные нормы колеблются в установленном диапазоне. Полученные данные уже сравниваются с ними: биохимический анализ показал норму, или, наоборот, могут ли проявляться изменения. Любая больница, медицинский центр используют разные аппараты и методики для определения анализов, поэтому каждое отдельное медицинское учреждение устанавливает свои нормы для каждого показателя. Биохимический анализ, проведенный приблизительно одновременно в разных структурах, может отличаться. Каждая клиника, которая занимается тем, что проводит биохимический анализ, устанавливает собственные требования и критерии. Поэтому один и тот же показатель анализов, его расшифровка, трактуются по-разному. Врач с опытом работы легко справится с задачей проведения аналитического этапа биохимии и сможет определить наиболее точный диагноз. Такой метод определения диагноза практикуется в любом медицинском учреждении города.

В первую очередь необходимо ознакомиться с самой процедурой (анализ крови), методом ее осуществления и причиной назначения. Нужно подготовиться к сдаче анализов. Запрещается что-либо употреблять в пищу и пить. Необходимо сдавать анализ крови натощак, что дополнительно повысит уровень точности результатов. Чаще всего на осуществление проверки всех компонентов крови уходит не более одного дня. Однако проведение операции могут ускорить. Анализ крови таким методом предполагает изучение таких важных составляющих крови, как белки, ферменты, пигменты, витамины, углеводы, азотистые вещества и неорганические элементы.

Что такое фермент?

Анализ крови часто включает в себя определение различных ферментов, их активность. Они представляют собой молекулы белка, которые влияют на развитие биохимических реакций в организме человека с целью их ускорения. Другими словами, фермент называют еще энзимом. Научное направление, которое проводит изучение данных активных белковых молекул, называется энзимологией.

Структура фермента достаточно сложна. В его состав входят две части: активный основной центр и белковый элемент. Белковую часть называют апоферментом, а главный активирующий центр — коферментом. Все вместе, т. е. апофермент и кофермент называются голоферментом. Это и есть целостная структура энзима. Кофермент могут представлять различные органические соединения: витамины группы В, гем, флавин и другие. Именно эта составляющая отвечает за ускорение процессов и реакций в организме. А апофермент может быть только белком с третичной структурой. Это означает, что он потом сможет преобразоваться в структуру более сложную, чем эта.

Фермент проводит реакцию на определенное вещество, которое до реакции называется субстратом. После того как энзим на него воздействовал, полученный элемент называется продуктом. Чаще всего наименование ферментов образуется, если прибавить окончание «-аза» к названию вещества, которое расщепляет энзим. Например, субстрат — это сукцинат, а вот фермент называется сукцинатдегидрогеназа. В зависимости от того, как проходят реакции, ферменты делятся на несколько разновидностей. Например, некоторые из них могут проводить окислительные или восстановительные процессы, а некоторые направляют свое действие на расщепление связей между химическими элементами.

Все ферменты занимаются только одним процессом, в этом и заключается их узконаправленное действие. Более того, они могут работать только в определенных сложившихся условиях: при необходимой температуре, при определенном давлении, уровне кислотности. Фермент имеет своеобразные «родственные связи» с веществом, на которое необходимо воздействовать. Если представить процесс, то апофермент ищет и прикрепляется к субстрату, а кофермент начинает процесс ускорения взаимодействия. Эту связь называют лиганд-рецепторной либо принципом замка и ключа.

Специальный фермент лактатдегидрогеназа

В кровяной жидкости и некоторых тканях находится специальный фермент — лактатдегидрогеназа (ЛДГ). Данный компонент включает в себя 5 видов изоферментов. Наибольшая активность энзима проявляется в почках и печени, в мышцах сердца и скелета, поэтому в крови ЛДГ расшифровка используется чаще, для того чтобы узнать, насколько перечисленные органы и мышцы работают правильно и точно. Этот показатель достаточно сложно установить, он задействуется нечасто, поэтому не в каждом медицинском учреждении позволено сделать такой анализ. Он требует максимальной точности. К тому же если произведена расшифровка, то могут быть отклонения от нормы. Большое значение в проведении анализа с максимальной точностью имеют профессиональные навыки медицинского персонала и качество оборудования.

Проведение анализа на лактатдегидрогеназу требуется при возникновении определенных подозрений на какие-либо заболевания. Основные случаи использования анализа на ЛДГ:

определение развития анемии (показатель будет повышенным);
проведение диагностики организма на развитие новообразований, в том числе и опухолей;
если был инфаркт миокарда — для диагноза, наблюдения и контроля;
болезни, поражающие гепатобиларный комплекс;
различные заболевания, процесс развития которых связан с гемолизом.

Кровь анализируется на ЛДГ по специальной методике, которая называется UV-тест. Анализ будет проводиться только в том случае, если в направлении он указан. Данный тест не просто производит расчет и выдает результат, если проведена расшифровка. Он делает небольшое медицинское описание состояние организма по активности данного ЛДГ. Сам анализ крови занимает не более одного дня, а результаты выдаются на второй день. Категорически запрещено подделывать данные, т. к. это может негативно сказаться на ходе лечения пациента.

ЛДГ зависит от возрастного критерия. Для взрослого человека данный показатель не должен быть меньше 240 и больше 480 МЕ/л. Для детей различного возраста критерий будет иметь очень сильные различия. Так, у новорожденного младенца в первый день после рождения ЛДГ будет больше чем 1327 МЕ/л. В первые 5 дней жизни показатель уменьшится до 1732 МЕ/л. С шестого дня по шестой месяц показатель будет уменьшаться до 975 МЕ/л. До 1 года он должен быть не больше чем 1100 МЕ/л. У ребенка до 3 лет ЛДГ не должен превышать норму в 850 МЕ/л, а в возрасте от 4 до 6 лет этот показатель должен снизиться приблизительно 620 МЕ/л. В дальнейшем (до 12 лет) ЛДГ снижается до 580 МЕ/л, а в 17 лет — до 450 МЕ/л.

Нормальные показатели и отклонения от нормы ЛДГ

Повышаться уровень лактатдегидрогеназы может как при физиологических причинах, так и при патологических отклонениях, на которые стоит обратить внимание. При обычных неопасных причинах активность фермента повышается в период беременности, у новорожденных младенцев, у людей, которые активно занимаются спортом.

Общий уровень лактатдегидрогеназы может повышаться, в случае если был инфаркт миокарда. При этом само повышение фермента будет наблюдаться через 8-11 часов после инфаркта. Через 40-73 часа активность энзима достигает своего максимума. Показатель увеличивается в 2-5 раз. Такой критический уровень сохраняется еще 10 дней, но срок может колебаться в зависимости от размера участка сердечных мышц, который был поврежден. Все увеличение активности происходит за счет таких параметров, как ЛДГ2 и ЛДП. Если человек болеет стенокардией, то данный фермент не покажет повышения активности.

Умеренный уровень повышения активности ЛДГ может быть при миокарде, сердечной недостаточности, острых проявлениях коронарной недостаточности, но при этом инфаркт не будет проявляться. Помимо этого, повышение активности наблюдается при возникновении застойных явлений и проблем в печени. Если у человека есть заболевание аритмии сердца, то ЛДГ может быть в норме, но после проведения электроимпульсной терапии показатель может увеличиться.

Источником повышения параметров фермента могут быть такие заболевания, как:

легочная недостаточность, инфаркт легких;
миопатия вследствие повреждения мышц при травмах, воспалительных процессах;
вирусный гепатит в острой форме;
желтуха (только первые этапы заболевания);
раковые образования в печени;
цирроз печени.

Проведение анализов на ЛДГ помогает вовремя выявить многие заболевания сердца, печени, почек и мышц, однако анализ требует максимальной точности.

Что представляет собой анализ крови ЛДГ? Этот вопрос интересует многих пациентов. Любое онкологическое заболевание успешно можно вылечить, если выявить его на ранней стадии. Меланома кожи не является исключением. Очень важно узнать, насколько сильно болезнь успела распространиться. Тщательное обследование и диагностика играют здесь ключевую роль. Современная медицина располагает разными методами проведения подобных исследований.

Анализ крови ЛДГ позволяет точно определить степень прогрессирования заболевания.

Лактатдегидрогеназа — это фермент, который принимает участие в процессе окисления глюкозы и образования молочной кислоты.

В чем заключается суть анализа ЛДГ?

Если ткани организма снабжаются полноценно, то накопление лактата в сыворотке крови не происходит. Он разрушается, а затем полностью удаляется из организма. В том случае, если присутствует гипоксия, то ткани получают недостаточное количество кислорода. Показанием к проведению анализа ЛДГ являются и такие недуги, как:

заболевания миокарда;
болезни печени;
опухоли;
заболевания почек;
болезни крови;
инфаркты;
травмы скелетных мышц;
состояние атрофии;
гипоксия.

Расшифровка анализа ЛДГ выглядит так:

У новорожденных считается нормой показатель до 2000 Ед/л.
Для детей до 2 лет — 430 Ед/л.
От 2 до 12 — 295 Ед/л.
От 12 лет и для взрослых — 250 Ед/л.

Существуют случаи, когда даже повышенная ЛДГ будет считаться нормой. Это состояние беременности, новорожденность, повышенные физические нагрузки, употребление алкоголя, прием лекарственных препаратов, например, аспирина, кофеина.

Зачем нужен анализ ЛДГ?

Анализ ЛДГ позволяет выявить нарушение тканей. Особенно важно это при заболеваниях сердца, почек, головного мозга, легких. При повреждении тканей наблюдается повышение ЛДГ в крови. При онкологии можно с точностью определить наличие метастазы в лимфатических узлах и органах. Анализ назначает врач. Перед проведением исследования следует отказаться от приема анестетиков, аспирина, фторидов, аскорбиновой кислоты и алкоголя, которые могут исказить результат анализа.

Кровь берут из вены. После этого материал помещается в центрифугу, которая быстро вращается. Это приводит к тому, что из плазмы крови выделяется сыворотка. Именно с помощью сыворотки определяют показатели ЛДГ.

Определение результатов анализов

При определении результатов учитываются пол, возраст и масса тела, кроме того, существуют разные методики проведения исследования. В среднем показатели составляют 105-333 МЕ/л. Существуют 5 компонентов лактатдегидрогеназы, по которым делается заключение. Нужно отметить, что уровень изоферментов может отличаться в разных частях тела.

Если уровень повышен, то причиной может быть не только онкология, но и многие другие факторы. Благодаря анализу можно выявить:

состояние инфаркта;
инсульт;
анемичные состояния;
пониженное давление в крови;
гепатит или другое заболевание печени;
травму мышц;
дистрофическое состояние;
заболевания поджелудочной железы.

Нужно ли готовиться к этому анализу? В первую очередь необходимо отказаться от приема пищи на протяжении 12 часов до назначенного срока анализа. За полчаса до сдачи крови следует избегать физических нагрузок и стрессов. От курения нужно отказаться за 30 минут.

Лактатдегидрогеназа — это внутриклеточный фермент, в состав которого входит цинк. Это вещество выступает в качестве катализатора для окисления молочной кислоты, в процессе этого происходит превращение ее в пируват. Он присутствует во всех клетках организма. Наибольшая концентрация фермента находится в сердце, почках, печени, эритроцитах, мышцах скелета.

Какие бывают ЛДГ? По молекулярной структуре разделяются пять групп ферментов. От того, какой тип преобладает, будет зависеть вариант окисления глюкозы. Это может быть анаэробный или аэробный вариант. Для тканей миокарда и мозга показатель ЛДГ — 1. У эритроцитов, тромбоцитов, почечной ткани показатели ЛДГ -1 и -2. ЛДГ-3 больше всего в легочной ткани, в тканях селезенки, щитовидной и поджелудочной желез, в коре надпочечников, лимфоцитах. ЛДГ-5 находится в плацентарной ткани и мужских половых клетках.

Активность изоферментов в тканях скелетных мышц определяется в порядке убывания: от 5 до 3. Нормой в печени считается ЛДГ — 5, наименьшая ЛДГ — 4. Принято считать нормой, если в кровяной сыворотке содержится меньше ЛДГ — 4.

Считается общий показатель ЛДГ. Формула выглядит так: ЛДГ-2 > ЛДГ-1 > ЛДГ-3 > ЛДГ-4 > ЛДГ-5.

Если в организме развивается заболевание, которое приводит к повреждению тканей, и происходит разрушение клеток, то уровень активности начинает повышаться. Это важный показатель разрушения тканей. Разумеется, показатель повышенного фермента не может указывать прямо на заболевание. В таком случае проводят комплексное обследование.

Еще совсем недавно комплексное обследование применялось при диагностировании инфаркта миокарда. Сегодня выявляется уровень тропонина, который является специфическим маркером, что позволяет определять развитие инфаркта. Проведение дифференциального исследования при миопатии позволяет выявить причины заболевания.

При злокачественном процессе в организме также фиксируется уровень ЛДГ в крови. Кроме того, подобное исследование проводится для контроля за состоянием больного раком.

Зачем нужно подобное исследование?

Анализ ЛДГ позволяет провести обследование больного, у которого имеется заболевание, сопровождающееся повреждением тканей.

Можно провести дифференциальную диагностику:

При болевом синдроме в области грудной клетки, например, при инфаркте сердца, стенокардии, инфаркте легкого.
При необходимости определить заболевание, на фоне которого происходит разрушение красных телец крови.
Для контроля за состоянием онкобольного во время курса лечения.
При выявлении патологий печени и почек.
Для определения поражения тканей мышц при травмах.

Таким образом, с помощью анализа ЛДГ можно выявить заболевание на ранней стадии и вовремя начать лечение. Благодаря своевременной диагностике можно избежать серьезных осложнений. Кроме того, диагностические мероприятия подобного плана позволяют наблюдать за течением многих заболеваний, которые протекают в хронической форме.

Чаще всего причины повышения ЛДГ бывают вполне объективными. Это могут быть заболевания крови, анемия, онкология, гепатиты разного происхождения, травматические повреждения костей, а также некоторые грибковые болезни.

Спасибо

Сайт предоставляет справочную информацию исключительно для ознакомления. Диагностику и лечение заболеваний нужно проходить под наблюдением специалиста. У всех препаратов имеются противопоказания. Консультация специалиста обязательна!

Ниже мы рассмотрим, о чем говорит каждый показатель биохимического анализа крови , каковы его референсные значения и расшифровка. В частности, речь пойдет о показателях активности ферментов, определяемых в рамках данного лабораторного теста .

Альфа-амилаза (амилаза)

Альфа-амилаза (амилаза) представляет собой фермент, который принимает участие в расщеплении крахмала пищевых продуктов до гликогена и глюкозы . Вырабатывается амилаза поджелудочной железой и слюнными железами. Причем амилаза слюнных желез представляет собой S-тип, а поджелудочной железы – Р-тип, но в крови имеются оба типа фермента. Определение активности альфа-амилазы в крови представляет собой подсчет активности обоих типов фермента. Так как данный фермент вырабатывается поджелудочной железой, то определение его активности в крови используют для диагностики заболеваний этого органа (панкреатитов и др.). Кроме того, активность амилазы может свидетельствовать о наличии иных тяжелых патологий органов брюшной полости, течение которых приводит к раздражению поджелудочной железы (например, перитонит , острый аппендицит , кишечная непроходимость , внематочная беременность). Таким образом, определение активности альфа-амилазы в крови представляет собой важный диагностический тест при разнообразных патологиях органов брюшной полости.

Соответственно, определение активности альфа-амилазы в крови в рамках биохимического анализа назначается в следующих случаях:

Подозрение или ранее выявленная патология поджелудочной железы (панкреатит, опухоли);
Эпидемический паротит (заболевание слюнных желез);
Острые боли в животе или травма живота;
Любые патологии органов пищеварительного тракта;
Подозрение или ранее выявленный муковисцидоз .

В норме активность амилазы крови у взрослых мужчин и женщин, а также у детей старше 1 года составляет 25 – 125 Ед/л (16 – 30 мккатал/л). У детей первого года жизни нормальная активность фермента в крови колеблется в пределах 5 – 65 Ед/л, что обусловлено низким уровнем выработки амилазы вследствие малого количества крахмалистой пищи в рационе грудного малыша .

Повышение активности альфа-амилазы в крови может свидетельствовать о следующих заболеваниях и состояниях:

Панкреатит (острый, хронический, реактивный);
Киста или опухоль поджелудочной железы;
Закупорка протока поджелудочной железы (например, камнем, спайками и др.);
Макроамилаземия;
Воспалительный процесс или повреждение слюнных желез (например, при эпидемическом паротите);
Острый перитонит или аппендицит;
Перфорация (прободение) полого органа (например, желудка, кишечника);
Сахарный диабет (в период кетоацидоза);
Заболевания желчевыводящих путей (холецистит , желчнокаменная болезнь);
Внематочная беременность;
Заболевания органов пищеварительного тракта (например, язвенная болезнь желудка или двенадцатиперстной кишки , кишечная непроходимость, инфаркт кишечника);
Тромбоз сосудов брыжейки кишки;
Разрыв аневризмы аорты;
Хирургические операции или травмы органов брюшной полости;
Злокачественные новообразования.

Снижение активности альфа-амилазы в крови (значения около нуля) может свидетельствовать о следующих заболеваниях:

Недостаточность поджелудочной железы;
Муковисцидоз;
Последствия удаления поджелудочной железы;
Острый или хронический гепатит ;
Панкреонекроз (отмирание и распад поджелудочной железы в конечной стадии);
Тиреотоксикоз (высокий уровень гормонов щитовидной железы в организме);
Токсикоз беременных.

Аланинаминотрансфераза (АлАТ)

Аланинаминотрансфераза (АлАТ) представляет собой фермент, который переносит аминокислоту аланин с одного белка на другой. Соответственно, данный фермент играет ключевую роль в синтезе белков, обмене аминокислот и выработке клетками энергии. АлАТ работает внутри клеток, поэтому в норме его содержание и активность выше в тканях и органах, а в крови, соответственно, ниже. Когда активность АлАТ в крови повышается, это свидетельствует о повреждении органов и тканей и выходе фермента из них в системный кровоток. А так как наибольшая активность АлАТ отмечается в клетках миокарда, печени и скелетных мышц, то повышение активного фермента в крови свидетельствует о произошедшем повреждении именно этих, указанных тканей.

Наиболее выраженно активность АлАТ в крови повышается при повреждении клеток печени (например, при острых токсических и вирусных гепатитах). Причем активность фермента повышается еще до развития желтухи и других клинических признаков гепатитов. Несколько меньшее увеличение активности фермента наблюдается при ожоговой болезни, инфаркте миокарда , остром панкреатите и хронических патологиях печени (опухоль, холангит , хронический гепатит и др.).

Учитывая роль и органы, в которых работает АлАТ, показанием к определению активности фермента в крови являются следующие состояния и заболевания:

Любые заболевания печени (гепатиты, опухоли, холестаз , цирроз, отравления);
Подозрение на острый инфаркт миокарда;
Патология мышц;
Контроль за состоянием печени на фоне приема лекарственных препаратов, негативно влияющих на этот орган;
Профилактические осмотры;
Обследование людей, которые могли заразиться гепатитом вследствие контактов со страдающими вирусными гепатитами.

В норме активность АлАТ в крови у взрослых женщин (старше 18 лет) должна составлять менее 31 Ед/л, а у мужчин – менее 41 Ед/л. У детей до одного года нормальная активность АлАТ – менее 54 Ед/л, 1 – 3 лет – менее 33 Ед/д, 3 – 6 лет – менее 29 Ед/л, 6 – 12 лет – менее 39 Ед/л. У девочек – подростков 12 – 17 лет нормальная активность АлАТ составляет менее 24 Ед/л, а у юношей 12 – 17 лет – менее 27 Ед/л. У юношей и девушек старше 17 лет активность АлАТ в норме такая же, как у взрослых мужчин и женщин.

Острые или хронические заболевания печени (гепатит, цирроз, жировой гепатоз , опухоль или метастазы в печень, алкогольное поражение печени и др.);
Механическая желтуха (закупорка желчного протока камнем, опухолью и др.);
Острый инфаркт миокарда;
Острый миокардит ;
Тепловой удар или ожоговая болезнь;
Травма или некроз (отмирание) мышц любой локализации;
Гемолитическая анемия любого происхождения;
Почечная недостаточность;
Филяриоз;
Прием лекарственных препаратов, токсичных для печени.

Повышение активности АлАТ в крови может свидетельствовать о следующих заболеваниях и состояниях:

Дефицит витамина В 6 ;
Терминальные стадии печеночной недостаточности ;
Обширное поражение печени (некроз или цирроз большей части органа);
Механическая желтуха.

Аспартатаминотрансфераза (АсАТ)

Аспартатаминотрансфераза (АсАТ) представляет собой фермент, обеспечивающий реакцию переноса аминогруппы между аспартатом и альфа-кетоглутаратом с образованием щавелевоуксусной кислоты и глутамата. Соответственно, АсАТ играет ключевую роль в синтезе и распаде аминокислот, а также образовании энергии в клетках.

АсАТ, как и АлАТ, является внутриклеточным ферментом, так как работает преимущественно внутри клеток, а не в крови. Соответственно, концентрация АсАТ в норме в тканях выше, чем в крови. Наибольшая активность фермента отмечается в клетках миокарда, мышц, печени, поджелудочной железы, мозга , почек , легких , а также в лейкоцитах и эритроцитах . Когда же в крови повышается активность АсАТ, это свидетельствует о выходе фермента из клеток в системный кровоток, что происходит при повреждении органов, в которых имеется большое количество АсАТ. То есть активность АсАТ в крови резко возрастает при заболеваниях печени, остром панкреатите, повреждениях мышц, инфаркте миокарда.

Определение активности АсАТ в крови показано при следующих состояниях или заболеваниях:

Заболевания печени;
Диагностика острого инфаркта миокарда и других патологий сердечной мышцы ;
Заболевания мышц тела (миозиты и др.);
Профилактические осмотры;
Обследование потенциальных доноров крови и органов;
Обследование людей, контактировавших с больными вирусными гепатитами;
Контроль за состоянием печени на фоне приема лекарственных препаратов, негативно действующих на орган.

В норме активность АсАТ у взрослых мужчин составляет менее 47 Ед/л, а у женщин менее 31 Ед/л. Активность АсАТ у детей в норме различна в зависимости от возраста:

Дети младше года – менее 83 Ед/л;
Дети 1 – 3 лет – менее 48 Ед/л;
Дети 3 – 6 лет – менее 36 Ед/л;
Дети 6 – 12 лет – менее 47 Ед/л;
Дети 12 – 17 лет: юноши – менее 29 Ед/л, девушки – менее 25 Ед/л;
Подростки старше 17 лет – как у взрослых женщин и мужчин.

Повышение активности АсАТ в крови наблюдается при следующих заболеваниях и состояниях:

Острый инфаркт миокарда;
Острый миокардит, ревмокардит;
Кардиогенный или токсический шок;
Тромбоз легочной артерии;
Заболевания скелетных мышц (миозиты, миопатии, полимиалгии);
Разрушение большого количества мышц (например, обширные травмы, ожоги , некрозы);
Тепловой удар;
Заболевания печени (гепатиты, холестаз, рак и метастазы в печень и т.д.);
Панкреатиты;
Употребление алкоголя;
Почечная недостаточность;
Злокачественные новообразования;
Гемолитические анемии;
Большая талассемия ;
Инфекционные заболевания, при течении которых повреждаются скелетные мышцы, сердечная мышца, легкие, печень, эритроциты, лейкоциты (например, септицемия , инфекционный мононуклеоз , герпес , туберкулез легких, тифоидная лихорадка);
Состояние после кардиохирургической операции или ангиокардиографии;
Гипотиреоз (низкий уровень гормонов щитовидной железы в крови);
Кишечная непроходимость;
Лактоацидоз;
Болезнь легионеров;
Злокачественная гипертермия (повышенная температура тела);
Инфаркт почки;
Инсульт (геморрагический или ишемический);
Отравление ядовитыми грибами;
Прием лекарственных препаратов, негативно влияющих на печень.

Понижение активности АсАТ в крови наблюдается при следующих заболеваниях и состояниях:

Дефицит витамина В 6 ;
Тяжелые и массивные повреждения печени (например, разрыв печени, некроз большой части печени и т.д.);
Конечная стадия печеночной недостаточности.

Гамма-глутамилтрансфераза (ГГТ)

Гамма-глутамилтрансфераза (ГГТ) также называется гамма-глутамилтранспептидазой (ГГТП), и представляет собой фермент, обеспечивающий перенос аминокислоты гамма-глутамила от одной белковой молекулы к другой. Данный фермент содержится в наибольшем количестве в мембранах клеток с секреторной или сорбционной способностью, например, в клетках эпителия желчных путей, печеночных канальцев, почечных канальцев, выводных протоков поджелудочной железы, щеточной каемки тонкого кишечника и т.д. Соответственно, данный фермент наиболее активен в почках, печени, поджелудочной железе, щеточной каемке тонкого кишечника.

ГГТ является внутриклеточным ферментом, поэтому в норме в крови его активность низка. А когда в крови повышается активность ГГТ, то это свидетельствует о повреждении клеток, которые богаты данным ферментом. То есть увеличенная активность ГГТ в крови характерна для любых заболеваний печени с повреждением ее клеток (в том числе при потреблении алкоголя или приеме лекарств). Причем данный фермент весьма специфичен для повреждений печени, то есть повышение его активности в крови позволяет с высокой точностью определить поражение именно этого органа, особенно когда другие анализы могут трактоваться неоднозначно. Например, если имеет место повышение активности АсАТ и щелочной фосфатазы, то это может быть спровоцировано патологией не только печени, но и сердца , мышц или костей. В таком случае определение активности ГГТ позволит идентифицировать больной орган, так как если его активность повышена, то и высокие значения АсАТ и щелочной фосфатазы обусловлены поражением печени. А если активность ГГТ в норме, то высокая активность АсАТ и щелочной фосфатазы обусловлена патологией мышц или костей. Именно поэтому определение активности ГГТ является важным диагностическим тестом для выявления патологии или повреждения печени.

Определение активности ГГТ показано при следующих заболеваниях и состояниях:

Диагностика и контроль за течением патологий печени и желчевыводящих путей;
Контроль эффективности терапии алкоголизма ;
Выявление метастазов в печень при злокачественных опухолях любой локализации;
Оценка течения рака простаты, поджелудочной железы и гепатомы;
Оценка состояния печени при приеме препаратов, негативно влияющих на орган.

В норме активность ГГТ в крови у взрослых женщин составляет менее 36 Ед/мл, а у мужчин – менее 61 Ед/мл. Нормальная активность ГГТ в сыворотке крови у детей зависит от возраста и составляет следующие значения:

Младенцы до 6 месяцев – менее 204 Ед/мл;
Дети 6 – 12 месяцев – менее 34 Ед/мл;
Дети 1 – 3 года – менее 18 Ед/мл;
Дети 3 – 6 лет – менее 23 Ед/мл;
Дети 6 – 12 лет – менее 17 Ед/мл;
Подростки 12 – 17 лет: юноши – менее 45 Ед/мл, девушки – менее 33 Ед/мл;

При оценке активности ГГТ в крови нужно помнить, что активность фермента тем выше, чем больше масса тела человека. У беременных женщин в первые недели беременности активность ГГТ снижена.

Повышение активности ГГТ может наблюдаться при следующих заболеваниях и состояниях:

Любые заболевания печени и желчевыводящих путей (гепатиты, токсическое поражение печени, холангит, камни в желчном пузыре, опухоли и метастазы в печень);
Инфекционный мононуклеоз;
Панкреатиты (острые и хронические);
Опухоли поджелудочной железы, простаты;
Обострение гломерулонефритов и пиелонефритов ;
Употребление алкогольных напитков;
Прием препаратов, токсичных для печени.

Кислая фосфатаза (КФ)

Кислая фосфатаза (КФ) представляет собой фермент, участвующий в обмене фосфорной кислоты. Вырабатывается практически во всех тканях, но наиболее высокая активность фермента отмечается в предстательной железе, печени, тромбоцитах и эритроцитах. В норме в крови активность кислой фосфатазы низкая, так как фермент находится в клетках. Соответственно, повышение активности фермента отмечается при разрушении богатых им клеток и выходе фосфатазы в системный кровоток. У мужчин половина кислой фосфатазы, определяемой в крови, вырабатывается предстательной железой. А у женщин кислая фосфатаза в крови появляется из печени, эритроцитов и тромбоцитов. А значит, активность фермента позволяет выявлять заболевания предстательной железы у мужчин, а также патологию системы крови (тромбоцитопении , гемолитическая болезнь, тромбоэмболии , миеломная болезнь, болезнь Педжета, болезнь Гоше , болезнь Ниманна-Пика и др.) у представителей обоих полов.

Определение активности кислой фосфатазы показано при подозрении на заболевания предстательной железы у мужчин и патологию печени или почек у представителей обоих полов.

Мужчины должны помнить, что анализ крови на активность кислой фосфатазы следует сдавать минимум через 2 суток (а лучше через 6 – 7 дней) после прохождения любых манипуляций, затрагивающих предстательную железу (например, массажа простаты, трансректального УЗИ , биопсии и т.д.). Кроме того, представители обоих полов также должны знать, что анализ на активность кислой фосфатазы сдается не ранее, чем через двое суток после инструментальных исследований мочевого пузыря и кишечника (цистоскопии , ректороманоскопии , колоноскопии , пальцевого исследования ампулы прямой кишки и т.д.).

В норме активность кислой фосфатазы в крови у мужчин составляет 0 – 6,5 Ед/л, а у женщин – 0 – 5,5 Ед/л.

Повышение активности кислой фосфатазы в крови отмечается при следующих заболеваниях и состояниях:

Заболевания предстательной железы у мужчин (рак простаты, аденома простаты , простатит);
Болезнь Педжета;
Болезнь Гоше;
Болезнь Ниманна-Пика;
Миеломная болезнь;
Тромбоэмболии;
Гемолитическая болезнь;
Тромбоцитопения, обусловленная разрушением тромбоцитов;
Заболевания ретикулоэндотелиальной системы;
Патология печени и желчевыводящих путей;
Метастазы в кости при злокачественных опухолях различной локализации;
Проведенные в течение 2 – 7 предшествующих дней диагностические манипуляции на органах мочеполовой системы (ректальное пальцевое исследование, сбор секрета простаты, колоноскопия, цистоскопия и т.д.).

Креатинфосфокиназа (КФК)

Креатинфосфокиназа (КФК) также называется креатинкиназой (КК). Данный фермент катализирует процесс отщепления одного остатка фосфорной кислоты от АТФ (аденозинтрифосфорной кислоты) с образованием АДФ (аденозиндифосфорной кислоты) и креатинфосфата. Креатинфосфат важен для нормального протекания обмена веществ, а также сокращения и расслабления мышц. Креатинфосфокиназа имеется практически во всех органах и тканях, но больше всего этого фермента содержится в мышцах и миокарде. Минимальное количество креатинфосфокиназы содержится в головном мозге, щитовидной железе, матке и легких.

В норме в крови содержится небольшое количество креатинкиназы, а ее активность может увеличиваться при повреждении мышц, миокарда или головного мозга. Креатинкиназа бывает трех вариантов – КК-ММ, КК-МВ и КК-ВВ, причем КК-ММ – это подвид фермента из мышц, КК-МВ – подвид из миокарда, а КК-ВВ – подвид из мозга. В норме в крови 95 % креатинкиназы составляет подвид КК-ММ, а подвиды КК-МВ и КК-ВВ определяются в следовых количествах. В настоящее время определение активности креатинкиназы в крови подразумевает оценку активности всех трех подвидов.

Показаниями для определения активности КФК в крови являются следующие состояния:

Острые и хронические заболевания сердечно-сосудистой системы (острый инфаркт миокарда);
Заболевания мышц (миопатии, миодистрофии и др.);
Заболевания центральной нервной системы;
Заболевания щитовидной железы (гипотиреоз);
Травмы;
Злокачественные опухоли любой локализации.

В норме активность креатинфосфокиназы в крови у взрослых мужчин составляет менее 190 Ед/л, а у женщин – менее 167 Ед/л. У детей активность фермента в норме принимает следующие значения в зависимости от возраста:

Первые пять дней жизни – до 650 Ед/л;
5 дней – 6 месяцев – 0 – 295 Ед/л;
6 месяцев – 3 года – менее 220 Ед/л;
3 – 6 лет – менее 150 Ед/л;
6 – 12 лет: мальчики – менее 245 Ед/л и девочки – менее 155 Ед/л;
12 – 17 лет: юноши – менее 270 Ед/л, девушки – менее 125 Ед/л;
Старше 17 лет – как у взрослых.

Повышение активности креатинфосфокиназы в крови наблюдается при следующих заболеваниях и состояниях:

Острый инфаркт миокарда;
Острый миокардит;
Хронические заболевания сердца (миокардиодистрофия, аритмия, нестабильная стенокардия, застойная сердечная недостаточность);
Перенесенные травмы или операции на сердце и других органах;
Острые повреждения головного мозга;
Повреждение скелетных мышц (обширные травмы, ожоги, некроз, поражение электротоком);
Заболевания мышц (миозиты, полимиалгии, дерматомиозиты , полимиозиты , миодистрофии и др.);
Гипотиреоз (низкий уровень гормонов щитовидной железы);
Внутривенные и внутримышечные инъекции;
Психические заболевания (шизофрения , эпилепсия);
Эмболия легочной артерии;
Сильные мышечные сокращения (роды , спазмы, судороги);
Дегидратация (обезвоживание организма на фоне рвоты , поноса , обильного потения и т.д.);
Длительное переохлаждение или перегревание;
Злокачественные опухоли мочевого пузыря, кишечника, молочной железы , кишечника, матки, легких, предстательной железы, печени.

Понижение активности креатинфосфокиназы в крови наблюдается при следующих заболеваниях и состояниях:

Длительное нахождение в малоподвижном состоянии (гиподинамия);
Малая мышечная масса.

Креатинфосфокиназа, субъединица МВ (КФК-МВ)

Подвид креатинкиназы КФК-МВ содержится исключительно в миокарде, в крови в норме его очень мало. Повышение активности КФК-МВ в крови наблюдается при разрушении клеток сердечной мышцы, то есть при инфаркте миокарда. Повышенная активность фермента фиксируется через 4 – 8 часов после инфаркта, максимума достигает через 12 – 24 часа, а на 3-и сутки при нормальном течении процесса восстановления сердечной мышцы активность КФК-МВ возвращается к норме. Именно поэтому определение активности КФК-МВ используется для диагностики инфаркта миокарда и последующего наблюдения за процессами восстановления в сердечной мышце. Учитывая роль и место нахождения КФК-МВ, определение активности этого фермента показано только для диагностики инфаркта миокарда и отличения этого заболевания от инфаркта легкого или сильного приступа стенокардии.

В норме активность КФК-МВ в крови у взрослых мужчин и женщин, а также детей составляет менее 24 Ед/л.

Повышение активности КФК-МВ наблюдается при следующих заболеваниях и состояниях:

Острый инфаркт миокарда;
Острый миокардит;
Токсическое повреждение миокарда вследствие отравления или инфекционного заболевания;
Состояния после травм, операций и диагностических манипуляций на сердце;
Хронические заболевания сердца (миокардиодистрофия, застойная сердечная недостаточность, аритмия);
Эмболия легочной артерии;
Заболевания и повреждения скелетных мышц (миозиты, дерматомиозиты, дистрофии , травмы, операции, ожоги);
Синдром Рейе.

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ)

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) представляет собой фермент, обеспечивающий протекание реакции превращения лактата в пируват, а потому очень важный для выработки энергии клетками. ЛДГ содержится в норме и в крови, и в клетках почти всех органов, однако наибольшее количество фермента фиксируется в печени, мышцах, миокарде, эритроцитах, лейкоцитах, почках, легких, лимфоидной ткани, тромбоцитах. Повышение активности ЛДГ обычно наблюдается при разрушении клеток, в которых он содержится в большом количестве. А значит, высокая активность фермента характерна для повреждений миокарда (миокардитов, инфарктов, аритмий), печени (гепатиты и др.), почек, эритроцитов.

Соответственно, показаниями для определения активности ЛДГ в крови являются следующие состояния или заболевания:

Заболевания печени и желчевыводящих путей;
Повреждения миокарда (миокардиты, инфаркт миокарда);
Гемолитические анемии;
Миопатии;
Злокачественные новообразования различных органов;
Легочная эмболия.

В норме активность ЛДГ в крови у взрослых мужчин и женщин составляет 125 – 220 Ед/л (при использовании некоторых наборов реактивов норма может составлять 140 – 350 Ед/л). У детей нормальная активность фермента в крови различна в зависимости от возраста, и составляет следующие значения:

Дети младше года – менее 450 Ед/л;
Дети 1 – 3 года – менее 344 Ед/л;
Дети 3 – 6 лет – менее 315 Ед/л;
Дети 6 – 12 лет – менее 330 Ед/л;
Подростки 12 – 17 лет – менее 280 Ед/л;
Подростки 17 – 18 лет – как у взрослых.

Повышение активности ЛДГ в крови наблюдается при следующих заболеваниях и состояниях:

Период беременности ;
Новорожденные до 10 дня жизни;
Интенсивные физические нагрузки;
Заболевания печени (гепатиты, цирроз, желтуха вследствие закупорки желчных протоков);
Инфаркт миокарда;
Эмболия или инфаркт легких;
Заболевания системы крови (острый лейкоз , анемии);
Заболевания и повреждения мышц (травмы, атрофии, миозиты, миодистрофии и др.);
Заболевания почек (гломерулонефрит, пиелонефрит, инфаркт почки);
Острый панкреатит;
Любые состояния, сопровождающиеся массивной гибелью клеток (шок, гемолиз , ожоги, гипоксия, сильное переохлаждение и др.);
Злокачественные опухоли различной локализации;
Прием лекарственных средств, токсичных для печени (кофеин, стероидные гормоны , цефалоспориновые антибиотики и др.), употребление алкоголя.

Понижение активности ЛДГ в крови наблюдается при генетическом нарушении или полном отсутствии субъединиц фермента.

Липаза

Липаза представляет собой фермент, обеспечивающий протекание реакции расщепления триглицеридов на глицерин и жирные кислоты . То есть липаза важна для нормального переваривания жиров, поступающих в организм с пищей. Фермент вырабатывается целым рядом органов и тканей, но львиная доля липазы, циркулирующей в крови, имеет происхождение из поджелудочной железы. После выработки в поджелудочной железе липаза поступает в двенадцатиперстную кишку и тонкий кишечник, где расщепляет жиры, поступившие с пищей. Далее, благодаря своему маленькому размеру, липаза через стенку кишки проходит в кровеносные сосуды и циркулирует в кровотоке, где продолжает расщеплять жиры на составляющие, усваивающиеся клетками.

Увеличение активности липазы в крови наиболее часто обусловлено разрушением клеток поджелудочной железы и выходом в кровоток большого количества фермента. Именно поэтому определение активности липазы играет очень важную роль в диагностике панкреатита или закупорки панкреатических протоков опухолью, камнем, кистой и т.д. Кроме того, высокая активность липазы в крови может отмечаться при заболеваниях почек, когда фермент задерживается в кровотоке.

Таким образом, очевидно, что показаниями к определению активности липазы в крови являются следующие состояния и заболевания:

Подозрение на острый или обострение хронического панкреатита;
Хронический панкреатит;
Желчнокаменная болезнь;
Холецистит острый;
Травмы живота;
Алкоголизм.

В норме активность липазы в крови у взрослых составляет 8 – 78 Ед/л, а у детей – 3 – 57 Ед/л. При определении активности липазы другими наборами реактивов нормальное значение показателя составляет менее 190 Ед/л у взрослых и менее 130 Ед/л у детей.

Повышение активности липазы отмечается при следующих заболеваниях и состояниях:

Острый или хронический панкреатит;
Рак, киста или псевдокиста поджелудочной железы;
Алкоголизм;
Желчная колика ;
Внутрипеченочный холестаз;
Хронические заболевания желчного пузыря;
Странгуляция или инфаркт кишечника;
Заболевания обмена веществ (сахарный диабет, подагра , ожирение);
Острая или хроническая почечная недостаточность;
Перфорация (прободение) язвы желудка;
Непроходимость тонкого кишечника;
Перитонит;
Эпидемический паротит, протекающий с поражением поджелудочной железы;
Прием лекарственных средств, вызывающих спазм сфинктера Одди (морфин, Индометацин , Гепарин , барбитураты и др.).

Понижение активности липазы отмечается при следующих заболеваниях и состояниях:

Злокачественные опухоли различной локализации (кроме карциномы поджелудочной железы);
Избыток триглицеридов в крови на фоне неправильного питания или при наследственных гиперлипидемиях.

Пепсиногены I и II

Пепсиногены I и II представляют собой предшественников основного желудочного фермента пепсина. Они вырабатываются клетками желудка . Часть пепсиногенов из желудка попадает в системный кровоток, где их концентрация может быть определена различными биохимическими методиками. В желудке пепсиногены под влиянием соляной кислоты превращаются в фермент пепсин, который расщепляет поступившие с пищей белки. Соответственно, концентрация пепсиногенов в крови позволяет получить информацию о состоянии секреторной функции желудка и выявить тип гастрита (атрофический, гиперацидный).

Пепсиноген I синтезируется клетками дна и тела желудка, а пепсиноген II – клетками всех отделов желудка и верхней части двенадцатиперстной кишки. Поэтому определение концентрации пепсиногена I позволяет оценить состояние тела и дна желудка, а пепсиногена II – всех отделов желудка.

Когда концентрация пепсиногена I в крови снижена, это свидетельствует о гибели главных клеток тела и дна желудка, которые вырабатывают этот предшественник пепсина. Соответственно, низкий уровень пепсиногена I может свидетельствовать об атрофическом гастрите. Причем на фоне атрофического гастрита уровень пепсиногена II долгое время может оставаться в пределах нормы. Когда же концентрация пепсиногена I в крови повышена, то это свидетельствует о высокой активности главных клеток дна и тела желудка, а, значит, о гастрите с повышенной кислотностью. Высокий уровень пепсиногена II в крови свидетельствует о высоком риске язвы желудка, так как говорит о том, что секретирующие клетки слишком активно вырабатывают не только предшественники ферментов, но и соляную кислоту.

Для клинической практики большое значение имеет расчет соотношения пепсиногена I / пепсиногена II, так как этот коэффициент позволяет выявлять атрофические гастриты и высокий риск развития язвы и рака желудка . Так, при значении коэффициента менее 2,5 речь идет об атрофическом гастрите и высоком риске рака желудка. А при коэффициенте более 2,5 – о высоком риске язвы желудка. Кроме того, соотношение концентраций пепсиногенов в крови позволяет отличить функциональные расстройства пищеварения (например, на фоне стресса , неправильного питания и т.д.) от реальных органических изменений в желудке. Поэтому в настоящее время определение активности пепсиногенов с расчетом их соотношения является альтернативой гастроскопии для тех людей, которые по каким-либо причинам не могут пройти эти обследования.

Определение активности пепсиногенов I и II показано в следующих случаях:

Оценка состояния слизистой оболочки желудка у людей, страдающих атрофически гастритом;
Выявление прогрессирующего атрофического гастрита с высоким риском развития рака желудка;
Выявление язвы желудка и двенадцатиперстной кишки;
Выявление рака желудка;
Контроль за эффективностью терапии гастрита и язвы желудка.

В норме активность каждого пепсиногена (I и II) составляет 4 – 22 мкг/л.

Повышение содержания каждого пепсиногена (I и II) в крови наблюдается в следующих случаях:

Острый и хронический гастрит;
Синдром Золлингера-Эллисона;
Язва двенадцатиперстной кишки;
Любые состояния, при которых повышена концентрация соляной кислоты в желудочном соке (только для пепсиногена I).

Понижение содержания каждого пепсиногена (I и II) в крови наблюдается в следующих случаях:

Прогрессирующий атрофический гастрит;
Карцинома (рак) желудка;
Болезнь Аддисона;
Пернициозная анемия (только для пепсиногена I), которая также называется болезнью Аддисона-Бирмера;
Микседема;
Состояние после резекции (удаления) желудка.

Холинэстераза (ХЭ)

Под одним и тем же названием "холинэстераза" обычно подразумеваются два фермента – истинная холинэстераза и псевдохолинэстераза. Оба фермента способны расщеплять ацетилхолин, являющийся медиатором в соединениях нервов. Истинная холинэстераза участвует в передаче нервного импульса и в большом количестве присутствует в тканях мозга, нервных окончаниях, легких, селезенке, эритроцитах. Псевдохолинэстераза отражает способность печени синтезировать белки и отражает функциональную активность этого органа.

В сыворотке крови присутствуют обе холинэстеразы, и поэтому определяется суммарная активность обоих ферментов. Вследствие этого определение активности холинэстеразы в крови используется для выявления пациентов, у которых миорелаксанты (препараты, расслабляющие мышцы) оказывают длительное действие, что важно в практике

ЛДГ в биохимическом анализе крови – это параметр, способный уточнить характер многих специфических и неспецифических патологий. ЛДГ (лактатдегидрогеназа) используется в лабораторных исследованиях не только для определения патологий, в некоторых случаях этот показатель нужен для отслеживания динамики выздоровления пациента.

Ферменты

Наука знает два способа ускорения биохимических реакций в живых организмах – путем увеличения температуры и путем добавления вещества-катализатора (фермента). Ферменты в живой природе – часто узкоспециализированные вещества, способные катализировать одну-единственную реакцию. Например, фермент «АТФ-аза» расщепляет только молекулу АТФ, а ферменты «киназы» катализируют перенос молекул фосфатных групп и только.

Лактатдегидрогеназа – это фермент, принимающий участие в реакциях гликолиза, он помогает лактату превращаться в пируват. Во время этого процесса образуется важный кофермент НАДН (никотинамидадениндинуклеотид восстановленный).

Что такое ЛДГ в расширенном биохимическом анализе крови?

В сыворотке крови лактатдегидрогеназа существуют в пяти изоферментных разновидностях – ЛДГ-1, ЛДГ-2, ЛДГ-3, ЛДГ-4, ЛДГ-5. Это особые молекулярные формы лактатдегидрогеназы, имеющие свою функциональную специфику. Биохимики изображают ЛДГ в виде тетрамера, состоящего из определенного числа субъединиц двух типов – М (от английского слова «muscle») и Н (от английского слова «heart»). Таким образом, подразумевается место локализации того или иного типа ЛДГ – в обычной мускулатуре и сердечной.

Внимание! В практике биохимического анализа крови чаще всего используется параметр общего ЛДГ, то есть, обобщенного, суммарного содержания всех изофракций ЛДГ.

Нормы ЛДГ в БАК

Норма общего уровня ЛДГ в крови людей разного возраста такова:

у новорожденного – до 2000 Ед/л
у ребенка до 2 лет – 425 Ед/л
у ребенка от 2 до 12 лет – 295-300 Ед/л
у ребенка старше 12 лет – 250 Ед/л
у взрослых – 235-250 Ед/л

В случаях, когда в качестве биохимического маркера нужен тот или иной изофермент ЛДГ, прибегают к специальным лабораторным тестам – методу Севела-Товарека, методу термоингибирования, методу инактивации мочевиной. Перечисленные тесты позволяют измерить уровень активности изоферментов в разных условиях, выявить наличие возможной патологии. На таблице ниже дан перечень нормального уровня активности изоферментов в каждом из перечисленных видов исследования.

Некоторые особенности, связанные с наличием параметра ЛДГ в бланке результата анализа БАК

Система клинических обследований в современной медицине построена по принципу «от простого к сложному», изначально существуют доступные для любого врача методы обследования состояния здоровья пациента – визуальный осмотр, пальпация, прослушивание шумов в лёгких и сердце, измерение температуры, исследование пульса. Далее назначается более глубокое обследование – клинический анализ крови, общий анализ мочи, УЗИ, рентген. Если эти методы выявили патологию, но не смогли окончательно установить ее природу, то следующим будет более точный вид лабораторных исследований – биохимический анализ крови (БАК). Тип БАК определяется результатами предыдущего обследования. Если локализаций патологии несколько, назначается общий БАК; если одна – расширенный БАК. Логика назначения такова: общий БАК при измерении основных биохимических параметров поможет точно установить источник патологии; расширенный БАК, в который входит параметр ЛДГ, сможет более точно указать источник патологии, ее тип и причину возникновения.

Возможные патологии, связанные с отклонением уровня ЛДГ в биохимическом анализе крови от нормы

Когда клетки человеческого организма умирают, они распадаются на различные биохимические соединения. Практически все эти новообразованные вещества токсичны или не имеют утилитарного значения для организма, поэтому он их выводит за свои пределы с помощью крови (доставляются отходы жизнедеятельности организма в печень и почки). Лактатдегидрогеназа – одно из таких органических соединений. Она содержится в определенных тканях организма, поэтому наличие ее сверх нормы в крови человека укажет на чрезмерную гибель клеток в известной его части. В случае с изофракциями ЛДГ можно четко указать локализацию явления, так как каждый из изоферментов имеет свою специфику месторасположения:

Лактатдегидрогеназа-1 в наибольшем количестве содержится в тканях миокарда и мозга (головного и костного). Есть она также в тканях почек, в биохимическом составе тромбоцитов и эритроцитов.
Лактатдегидрогеназа-2 превышает уровень содержания ЛДГ-1 в составе эритроцитов и тромбоцитов.
Лактатдегидрогеназа-3 находится в тканях селезенки и лёгких, а также многих желез эндокринной системы человека – щитовидной, паращитовидной, надпочечниках, поджелудочной.
Лактатдегидрогеназа-4 – неизменный спутник ЛДГ-3. Она находится во всех тканях, где есть этот изофермент, но в меньшем количестве. Она также входит в биохимический состав сперматозоидов, гранулоцитов, гепатоцитов.
Лактатдегидрогеназа-5 превышает уровень прочих изоферментов ЛДГ в печени и скелетной мускулатуре. Последняя также содержит в меньшем количестве ЛДГ-4 и ЛДГ-3. В небольших объемах ЛДГ-5 входит в состав мужских половых клеток.

Внимание! Избыток содержания того или иного изофермента в крови будет свидетельством развития патологии в этом органе.

Обзор заболеваний, которые сопровождаются высоким уровнем ЛДГ в крови

В начале статьи мы уже заметили, что показатель ЛДГ используется не только для выявления патологий, он еще нужен для отслеживания состояния здоровья пациента. Лактатдегидрогеназа удобна в качестве клинического маркера общего состояния здоровья пациента тем, что по ней можно легко отследить динамику выздоровления человека. Сердце, скелетная мускулатура, печень, почки, мозг, клетки крови, эндокринные железы – во всех этих органах есть лактатдегидрогеназа. Таким образом, повышение общего уровня ЛДГ будет означать ухудшение состояния пациента, а снижение – улучшение его здоровья.

Наиболее характерными недугами, которые сопровождаются повышением ЛДГ в крови будут следующие болезни и патологические явления:

Травмы. Обычный кровоподтек, оставшийся после сильного удара – это повреждение скелетной мускулатуры, а, значит, и причина для увеличения уровня ЛДГ в крови. Другие травмы тоже могут стать причиной повышения уровня этого фермента, если они затрагивают органы, в которых он есть – сердце, печень, мозг.
Поражения эндокринных желез (поджелудочной, надпочечников, щитовидной) различной этиологии поднимет содержание ЛДГ в крови. Поэтому фермент – отличный маркер для наблюдения за такими болезнями как: панкреатит, гипертиреоз, гипотиреоз, тиреоидит Хашимото, болезнь Аддисона, рак.
Болезни крови. Учитывая, что лактатдегидрогеназа входит в состав многих клеток крови, неудивительно, что ее используют в качестве маркера для наблюдения за различными болезнями крови, в первую очередь – за лейкозами и гематосаркомами.
Анемии различного типа. При анемии смертность клеток крови и клеток скелетной мускулатуры выше обычного.
Болезни печени. Гепатиты различной этиологии вызывают гибель гепатоцитов – клеток печени, в биохимический состав которых входит ЛДГ.

Внимание! Цирроз и карцинома печени в развитой стадии изменяют ткань печени так сильно, что в ней начинает отсутствовать ЛДГ, поэтому физиологическая биохимия не использует этот фермент для наблюдения за развитием указанных патологий.